百意欣公司(多图)-Braf(V600E)

三聚体G蛋白就是通过这样的循环来实现分子信号的“开”与“关”，Braf(V600E)，从而使得信号能够得到正确有效的传导。 NewEast Biosciences的科学家发明了一种高度灵敏的基于特异性单***的检测方法。该方法基于能够特异性识别GTP结合状态的三聚体G蛋白或者小G蛋白的单***，利用方便快捷的***盒，能够迅速检测出G蛋白是否处于状态。该方法除了具有简单、易操作、灵敏度高等优点以外，还有一个为吸引人的优势：具有到被固定的细胞内的G蛋白的活化状态的可能性。而这正是很多研究G蛋白信号转导的科学家所梦寐以求的功能。目前，该类型***盒已经被100多篇高水平研究所引用。随着这些检测方法的普及，G蛋白信号转导的研究进展必将进一步加快。






可变区位于"Y"的两臂末端。在可变区内有一小部分氨基酸残基变化特别强烈，这些氨基酸的残基组成和排列顺序更易发生变异区域称高变区。高变区位于分子表面，由17个氨基酸残基构成，少则只有2 ～ 3个。高变区氨基酸序列决定了该***结合抗原抗原的特异性。一个***分子上的两个抗原结合部位是相同的，位于两臂末端称抗原结合片段(antigen-binding fragment， Fab)。"Y"的柄部称结晶片段(crystalline fragment，FC)，糖结合在FC 上。






典型的G蛋白偶联受体传递信号的基本原理是：特异性的配体结合到相应的7次跨膜的G蛋白偶联受体（GPCR）上，引起GPCR构象的变化；构象变化之后的GPCR能够结合相应的GDP结合状态的三聚体G蛋白，并诱导三聚体的Ga 亚基构象发生变化，释放结合的GDP。处于空置状态的Ga 亚基迅速与周围环境中的GTP结合。结合了GTP的Ga 亚基立即与GPCR和Gbg亚基复合物分离（如图）。自由的Ga 亚基和Gbg 亚基分别与下游的效应蛋白结合，通过调控效应蛋白的活性来实现信号的转导。Ga 亚基在同效应蛋白结合的同时或者之后，水解结合的GTP成为GDP，于是Ga 亚基在自身的调节下关闭功能，回到非活性的GDP结合状态，并与Gbg 亚基形成三聚体，等待下一次信号转导。






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